Antitrombina
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| Antitrombina | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| HUGO | SERPINC1 AT3, ATIII |
| Locus | Chr. 1 q25.1 |
| Proteina | |
| UniProt | P01008 |
L'antitrombina è una piccola glicoproteina prodotta dal fegato che disattiva diversi enzimi del sistema della coagulazione.
Entra a far parte dei meccanismi specifici del controllo della cascata coagulativa fondamentale per evitare che ci possa essere una estensione del trombo che riduca il calibro del vaso. L’antitrombina è attivata dal legame di molecole eparino-simili sulle cellule endoteliali; da qui l’utilità clinica di somministrare eparina per curare la trombosi.
Struttura
È costituita da 464 amminoacidi e contiene tre ponti disolfuro e quattro siti possibili di glicosilazione.
Attività
Agisce in collaborazione con l'eparina e nell'inibizione delle proteine plasmatiche, in particolare nei confronti della trombina (II), ma anche dei fattori della coagulazione X, XII, XI e IX, della callicreina, della plasmina, dell'acrosina e della tripsina.
Variazioni di concentrazione plasmatica
Aumento
Può aumentare in caso di iperglobulinemia, uso di anticoagulanti orali di tipo cumarinico, VES elevata, PCR aumentata.
Diminuzione
Diminuisce in genere dopo terapia con contraccettivi orali, in seguito a embolia polmonare, infarto miocardico acuto, coagulazione intravascolare disseminata, tromboflebite, neoplasie del fegato.
Uso clinico
L'antitrombina è usata come proteina terapeutica estratta dal plasma umano[1] o prodotta con metodi ricombinanti (per esempio Atryn, prodotto da latte di capre geneticamente modificate[2][3])
L'antitrombina è approvata dall'FDA come anticoagulante per la prevenzione di coagulazione prima, o durante chirurgia o parto in pazienti con deficit ereditario di antitrombina.[1][3]
Note
- ^ a b Thrombate III label (PDF), su talecris-pi.info. URL consultato il 23 febbraio 2013 (archiviato dall'url originale il 15 novembre 2012).
- ^ FDA website for ATryn (BL 125284)
- ^ a b Antithrombin (Recombinant) US Package Insert ATryn for Injection February 3, 2009
Bibliografia
- Rang, Dale, Ritter, Moore, Farmacologia, Milano, Ambrosiana, 2007.
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Collegamenti esterni
- MeSH, su nlm.nih.gov.
- Database MEROPS per peptidasi e loro inibitori, su merops.sanger.ac.uk. URL consultato il 15 marzo 2012 (archiviato dall'url originale il 16 ottobre 2019).
